94118-83-9 ions en métal de déshydrogénase de malate de la préparation enzymatique MDH

La température de la déshydrogénase de malate (MDH) et l'influence des ions en métal ; MDH ; Enzyme ; 94118-83-9

La température de la déshydrogénase de malate (MDH) et l'influence des ions en métal
La déshydrogénase de malate (MDH) est généralement trouvée dans divers organismes tels que des animaux, des plantes, des bactéries, etc. Elle est l'une des enzymes principales dans le métabolisme biologique de sucre et peut catalyser la conversion réversible entre le malate et l'oxaloacétate. MDHs jouent un rôle important dans un grand choix d'activités physiologiques des cellules, y compris le métabolisme énergétique mitochondrique et le métabolisme actif de l'oxygène d'usine.

Propriétés biochimiques de déshydrogénase de malate
1. pH optimal et température optimale
La valeur du pH optimale de MDHs est relativement alcaline, environ 8,0. Par exemple, MDH des streptomyces et de l'Escherichia coli (EcMDH) a l'activité enzymatique la plus élevée à pH 8,1. La température optimale de réaction de MDHs est 40~65℃. Par exemple, la température optimale de Bacillus subtilis MDH et MDH myocardique porcin est au sujet de 50℃, et bacillus stearothermophilus (BMDH) a la bonne stabilité à 65℃. Quand la température tend aux extrémités, le MDHs de la plupart des espèces ne sont pas très en activité, mais MDH des bactéries psychrophiles (AaMDH) maintient toujours à environ 4℃ de forte activité, et MDH des bactéries thermophiles peut encore maintenir à 90℃ l'activité environ de 1h, cette différence peut être provoqué par la préférence de certains résidus dans le site actif, la distribution des frais de substrat et de cofacteur, et l'interaction d'ion-paires entre les sous-unités.

2. Stabilité thermique
EcMDH et Bacillus subtilis MDH ont la stabilité thermique pauvre. Bacillus stearothermophilus BsMDH est tout à fait stable à températures élevées. Les bactéries thermophiles AaMDH est labile à la chaleur, qui sont vraisemblablement liées au nombre de liaisons hydrogène, le nombre et la position de la proline ou des molécules de glycinase, et leur interaction. Dans l'environnement de basse température, le glycérol est le meilleur stabilisateur pour maintenir l'activité de MDHs, alors que le cyclopolyol et le sorbitol peuvent maintenir l'activité de MDHs à température élevée. Le principe de cette stabilisation peut être que l'interaction entre le groupe d'hydroxyle et la molécule d'enzymes ou l'alcool réduit la constante diélectrique du milieu et renforce l'effet hydrophobe de la molécule d'enzymes, de sorte que l'oeuf d'enzymes moins soit affecté par des molécules d'eau.
3. L'influence des ions en métal
Les divers ions chargés exercent différents effets sur l'activité de MDHs et la stabilité des protéines. L'étude de différents ions en métal sur les fèves de mung MDH montre cela : K+ a un effet de déclenchement ; Mg2+ et Ca2+ exercent peu d'effet sur l'activité enzymatique ; Zn2+, P2+ et Cu2+ font l'activité enzymatique ont différents degrés d'inhibition, dont l'inhibition de Cu2+ est la plus forte. Quand sa concentration est 1M, 97% d'activité enzymatique est empêché.
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