La plage tampon de Tris est d'environ 6-8, ce qui convient à la plupart des expériences biochimiques, en particulier dans les expériences de recherche connexes de protéines et d'acides nucléiques;Puffer EPPSL'expérience de recherche est plus coûteuse que Tris, alors laquelle est adaptée à la méthode Folin phénol pour détecter l'expérience de protéines?
La méthode du réactif foline-phénol est une méthode de base couramment utilisée pour déterminer la concentration de protéines et a été largement utilisée dans le domaine de la biochimie.L'EPPS (HEPPS) est généralement utilisé comme tampon pour la méthode du phénol de foline pour détecter la teneur en protéines, plutôt que d'utiliser le tampon de Tris.
Les tampons Tris et EPPS sont utilisés pour détecter la teneur en protéines.
Le principe de coloration de la méthode du phénol folin pour la détermination de la teneur en protéines est le même que celui de la méthode du biuréte (mais l'EPPS ne peut pas être utilisé pour la détection du biuréte/du biuréte).La différence est que le deuxième réactif, le réactif foline-phénol, est ajouté afin d'augmenter la quantité de couleur, améliorant ainsi la sensibilité de détection des protéines.L'avantage de la méthode Folin phénol pour la détection de la teneur en protéines est qu'elle a une sensibilité élevée et est beaucoup plus sensible que la méthode biuretBien sûr, il y a aussi des inconvénients: il faut beaucoup de temps, la courbe standard n'est pas droite, la spécificité est faible et il y a plus de substances interférentes.
Tout groupe qui interfère avec la réaction du biuret, tel que -CO-NH2, -CH2-NH2, CS-NH2 et tampon Tris, saccharose, sulfate d'ammonium et composés sulfhydryliques,peut interférer avec la réaction foline-phénol et affecter cette dernière beaucoup plusEn outre, les phénols et l'acide citrique interfèrent également avec cette réaction.
Le réactif foline-phénol est constitué de deux réactifs: le premier réactif est constitué de carbonate de sodium, d'hydroxyde de sodium, de sulfate de cuivre et de tartrate de sodium de potassium.La liaison peptidique dans la protéine réagit avec la solution de tartrate de cuivre de potassium sodium dans des conditions alcalines pour former un complexe rouge-violetLe second réactif est composé d'acide phosphomolybdique, d'acide phosphotungstique, d'acide sulfurique, de brome, etc. Dans des conditions alcalines, le réactif peut être utilisé pour la production d'acide phosphomolybdique.ce réactif est facilement réduit par le groupe phénolique de tyrosine dans la protéine pour donner une réaction bleueCette méthode est également adaptée pour déterminer la teneur en tyrosine et en tryptophane.La plage de mesure de cette méthode est de 25 à 250 μg de protéines..
En résumé, l'avantage de la méthode Folin phénol pour la détermination de la teneur en protéines est une sensibilité élevée, mais l'inconvénient est qu'elle prend beaucoup de temps et interfère.Tris peut aussi causer des interférences.Desheng produit ces deux produits.tampons biologiques, non pas pour dire lequel est le meilleur, mais pour être adapté à différentes études expérimentales.
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