Ce qui sont les principes et les méthodes pour détecter les sources de différentes espèces de sodium d'héparine

Actuellement, du sodium d'héparine est principalement dérivé de la muqueuse intestinale des porcs, des bétail ou des moutons. Cependant, l'acier d'héparine d'origine bovine et de moutons est en danger d'être infectée par les virus relatifs, et l'incidence des réactions défavorables telles que le syndrome de thrombocytopénie et de thrombose est beaucoup plus grande que celle de l'acier porc-dérivé d'héparine. Par conséquent, dans l'utilisation clinique, les gens devraient essayer de choisir le sodium porcin d'héparine. Cependant, dans la production réelle, due à de diverses raisons telles que des sources complexes des matériaux de production, les matières premières de production des porcs sont souvent souillées par les matériaux animaux des bétail et des moutons. Par conséquent, l'établissement des méthodes pour l'identification des ingrédients des porcs, des moutons, des bétail et d'autres sources animales est essentiel pour commander la qualité des drogues et pour empêcher la contamination des ingrédients animal-dérivés xenogeneic.

Ce qui suit parle brièvement du principe de détection de différentes espèces de sodium d'héparine, le principe de détection : le sodium d'héparine est un glycosaminoglycan, qui se compose d'acide uronique (acide iduronic de L., IdoA ; Acide uronique de d-glucose (GlcA) et glucosamine (6 [. La d-glucosamine, GlcN) sont un mélange des chaînes de polysaccharide avec différentes portées. Heparinase est employé pour hydrolyser enzymatiquement le sodium d'héparine de différentes espèces, et ses produits enzymatiques d'hydrolyse sont analysés et étudiés ; c'est-à-dire, la source d'espèces de ce produit est caractérisée par le rapport de composition des produits enzymatiques d'hydrolyse (mélange de disaccharide).

Heparinase est un type de lyase de polysaccharide qui agit sur des molécules d'héparine ou de sulfate de heparan ; il y a trois types de heparinase, à savoir le heparinase I, le heparinase II et le heparinase III. Puisque chaque heparinase a une spécificité unique de substrat, ils coupent un site spécifique dans la chaîne d'héparine. Heparinase 1 décompose le lien glycosidique d'OC (1-4) entre GlcNs (6S) et IdoA (2S), et peut découper le site contraignant de pentasaccharide de l'antithrombine III dans la molécule d'héparine ; le heparinase II peut décomposer deux que le sucre contient 2 ou 3 groupes sulfatés d'héparine, ainsi sa spécificité n'est pas forte ; le heparinase II1 décompose le GlcNS unsulfated 6 par positions ou IV. héparine de glucosamine d'acétyle (GlcNAc) (voir le schéma 1). Le mélange approprié des trois heparinases peut complètement dégrader l'héparine dans un mélange insaturé de disaccharide avec l'absorption ultra-violette à 234nm.

La détection de la source des espèces d'héparine utilisation principal l'ACP quantitatif pour détecter le sodium d'héparine de différentes espèces, mais cette méthode est coûteuse. La méthode enzymatique d'hydrolyse de heparinase peut effectivement identifier des échantillons d'héparine mélangés à de l'héparine brute mouton-dérivée, et est simple et rapide. Le seul inconvénient est que le heparinase perdra l'information de l'epimer acide uronique pendant l'hydrolyse enzymatique de l'héparine. Ne peut pas distinguer l'acide glucuronique et l'acide iduronic. En outre, ces dernières années, il y a eu des méthodes pour séparer de divers disaccharides par l'électrophorèse capillaire. Des ion-paires à phase renversée de chromatographie peuvent également être employées pour séparer des disaccharides d'héparine, et être combinées avec la spectrométrie de masse pour l'analyse quantitative.

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