Catégorie comestible de 99% Alpha Glucosidase Enzyme Fermentation Cellulase

Enzyme de glucosidase d'alpha de la glucosidase 99% de catégorie comestible d'Alpha Glucosidase Enzyme Fermentation Cellulase alpha

En tant que membre important de la famille d'hydrolase d'amidon, la α-glucosidase est très utilisée dans l'industrie de nourriture et de fermentation, l'industrie chimique, le traitement clinique d'essai et de maladie et d'autres domaines. La recherche là-dessus toujours a été fortement évaluée par des personnes. Depuis de nombreuses années, l'application de la α-glucosidase dans différents champs a produit de bonnes prestations économiques et sociales.

1. Introduction à la α-glucosidase
La α-glucosidase (EC.3.2.1.20) est un genre d'enzymes d'hydrolysation d'amidon, il s'appelle également l'hydrolase de α-glucosidase ou la glucosyltransférase (GTase), qui sont un genre de α-D-glucose Glucidase. Elle fonctionne principalement en dehors de la cellule. Elle hydrolyse le lien α-glucosidique du substrat de l'extrémité non-réductrice du polysaccharide pour produire le α-D-glucose. Ils sont habituellement classifiés dans la troisième catégorie des hydrolases, qui hydrolysent principalement des disaccharides, des oligosaccharides, et des glycosides aromatiques. Le sucrose et les polysaccharides sont des substrats. En même temps, elle a également l'effet du transglycosidation, qui peut convertir des liens de α-1,4-glycosidic en oligosaccharides en liens de α-1,6-glycosidic ou d'autres formes de tringlerie, obtenant de ce fait les esters hétéros oligomères non-fermentiscibles de maltose ou de sucre, les glycopeptides, etc. selon la structure primaire, α-glucosidase peut être classifiée dans la famille 31 de 13 enzymes d'hydrolase. l'Alpha-glucosidase est habituellement divisée en 3 types selon la spécificité de substrat. Type je α-glucosidase hydrolyse les glucosides aryliques tels que le α-D-glucopyranoside de p-nitrophénol (pNPG), et la vitesse d'hydrolyse est plus rapide que des oligosaccharides de maltose. Le type α-glucosidase d'II a de forte activité sur le maltose, mais d'activité réduite sur le glucoside arylique. Le typeⅢ α-glucosidase est semblable pour dactylographier le Ⅱ, mais il hydrolyse les oligosaccharides et l'amidon fondamentalement au même taux.
2. source et distribution de α-glucosidase
l'Alpha-glucosidase est largement distribuée en nature, avec de divers types et différentes propriétés, et existe dans presque tous les organismes. Excepté quelques unes d'alpha-glucosidase les enzymes qui ont été étudiées sont dérivées des végétaux et animaux, la plupart d'entre eux sont dérivées des micro-organismes. Certaines tensions telles que des bactéries, des moules et des levures peuvent sécréter cette enzyme. Parmi elles, l'aspergille noir produit plus d'enzymes, et la plupart des produits de α-glucosidase sur le marché sont fabriquées par la fermentation de l'aspergille noir.
3. statut de recherches de α-glucosidase microbienne

Le poids moléculaire relatif de α-glucosidase microbien-dérivée est généralement entre 50~120kDa. Les propriétés de phase de la α-glucosidase de différentes sources sont très différentes. Excepté quelques micro-organismes du même genre, les propriétés de la α-glucosidase produites par eux sont également très différentes. Par exemple, le poids moléculaire de α-glucosidase différente de Bacillus subtilis est généralement 65~120kDa, certains sont hydrolase acide, les autres sont hydrolase neutre, la température appropriée est différente, la spécificité de substrat est également différente, et certains sont principalement amylose dégradable, du maltose hydrolysé et oligomaltose, et les autres ont la large spécificité de substrat et peuvent hydrolyser un grand choix de substrats. La α-glucosidase produite par différentes bactéries thermophiles a une grande différence dans le poids moléculaire. La température thermophile est 65°C, et la température la plus élevée peut atteindre 100°C.
l'Alpha-glucosidase a un large éventail de sources et a des fonctions physiologiques importantes dans la dégradation du glycogène humain et du métabolisme des hydrates de carbone des animaux, des plantes, et des micro-organismes.